Fő különbség - Enzim vs koenzim
A kémiai reakciók egy vagy több szubsztrátot termékekké alakítanak. Ezeket a reakciókat speciális fehérjék, az úgynevezett enzimek katalizálják. Az enzimek a legtöbb reakció katalizátorként működnek, anélkül, hogy elfogyasztanák őket. Az enzimek aminosavakból készülnek, és egyedi aminosav-szekvenciákkal rendelkeznek, amelyek 20 különböző aminosavból állnak. Az enzimeket kicsi, nem fehérje szerves molekulák, úgynevezett kofaktorok támogatják. A koenzimek olyan típusú kofaktorok, amelyek segítik az enzimeket a katalízis végrehajtásában. A legfontosabb különbség az enzim és a koenzim között az, hogy az enzim egy fehérje, amely katalizálja a biokémiai reakciókat, míg a koenzim egy nem fehérje szerves molekula, amely segíti az enzimeket a kémiai reakciók aktiválásában és katalizálásában. Az enzimek makromolekulák, míg a koenzimek kis molekulák.
TARTALOM
1. Áttekintés és a legfontosabb különbség
2. Mi az az enzim
3. Mi az a koenzim
4. Egymás mellett történő összehasonlítás - Enzim vs Koenzim
5. Összefoglalás
Mi az az enzim?
Az enzimek az élő sejtek biológiai katalizátorai. Olyan fehérjék, amelyek száz-millió aminosavból állnak, amelyek összekapcsolódnak, mint a gyöngy a húron. Minden enzimnek egyedi aminosav-szekvenciája van, és egy meghatározott gén határozza meg. Az enzimek felgyorsítják az élő szervezetek szinte összes biokémiai reakcióját. Az enzimek csak a reakció sebességét befolyásolják, és jelenlétük elengedhetetlen a kémiai átalakulás megindításához, mert az enzimek csökkentik a reakció aktiválási energiáját. Az enzimek fogyasztás nélkül vagy a kémiai szerkezet megváltoztatása nélkül változtatják meg a reakció sebességét. Ugyanaz az enzim képes újabb és újabb szubsztrát termékekké történő átalakulását katalizálni, megmutatva azt a képességet, hogy ugyanazt a reakciót újra és újra katalizálja.
Az enzimek nagyon specifikusak. Egy adott enzim egy meghatározott szubsztráthoz kötődik és egy adott reakciót katalizál. Az enzim specifitását az enzim alakja okozza. Minden enzimnek van egy aktív helye, meghatározott alakkal és funkcionális csoportokkal a specifikus kötéshez. Csak az adott aljzat felel meg az aktív hely alakjának és kötődik hozzá. Az enzim szubsztrát kötődésének specifitása két hipotézissel magyarázható, amelyeket lock és key hipotézisnek neveznek, és indukált fit hipotézissel. A zár és kulcs hipotézis azt jelzi, hogy az enzim és a szubsztrát közötti egyezés specifikus, hasonló a zárhoz és a kulcshoz. Az indukált illesztési hipotézis szerint az aktív hely alakja megváltozhat annak érdekében, hogy illeszkedjen az adott szubsztrátum alakjához, hasonlóan a kezéhez illő kesztyűhöz.
Az enzimatikus reakciókat számos tényező befolyásolja, például pH, hőmérséklet stb. Mindegyik enzim optimális hőmérsékleti és pH-értékkel rendelkezik a hatékony működéshez. Az enzimek kölcsönhatásba lépnek a nem fehérje kofaktorokkal, például protetikus csoportokkal, koenzimekkel, aktivátorokkal stb., Hogy katalizálják a biokémiai reakciókat. Az enzimek magas hőmérsékleten, magas savasság vagy lúgosság hatására elpusztulhatnak, mivel fehérjék.
01. ábra: Az enzimaktivitás indukált fit modellje.
Mi az a koenzim?
A kémiai reakciókat nem fehérje molekulák, úgynevezett kofaktorok segítik. A kofaktorok segítik az enzimeket a kémiai reakciók katalizálásában. Különböző típusú kofaktorok léteznek, és a koenzimek közé tartozik. A koenzim egy szerves molekula, amely egyesül egy enzim szubsztrát komplextel, és segíti a reakció katalizációs folyamatát. Segítő molekulákként is ismertek. Vitaminokból állnak vagy vitaminokból származnak. Ezért az étrendnek tartalmaznia kell vitaminokat, amelyek nélkülözhetetlen koenzimeket biztosítanak a biokémiai reakciókhoz.
A koenzimek megköthetik az enzim aktív helyét. Lazán kötődnek az enzimmel és elősegítik a kémiai reakciót a reakcióhoz szükséges funkcionális csoportok biztosításával vagy az enzim szerkezeti konformációjának megváltoztatásával. Ezért a szubsztrát megkötése könnyebbé válik, és a reakció a termékek felé halad. Egyes koenzimek másodlagos szubsztrátként működnek, és a reakció végén kémiailag megváltoznak, ellentétben az enzimekkel.
A koenzimek enzim nélkül nem képesek kémiai reakciókat katalizálni. Segítik az enzimeket abban, hogy aktívvá váljanak és elvégezhessék funkcióikat. Miután a koenzim kötődik az apoenzimmel, az enzim az enzim holoenzim nevű aktív formájává válik, és elindítja a reakciót.
Koenzimek például az adenozin-trifoszfát (ATP), a nikotinamid-adenin-dinukleotid (NAD), a Flavin-adenin-dinukleotid (FAD), az A koenzim, a B1, B2 és B6 vitaminok stb.
02. ábra: Kofaktor kötése apoenzimmel
Mi a különbség az enzim és a koenzim között?
Különböző cikk a táblázat előtt
Enzim vs koenzim |
|
| Az enzimek biológiai katalizátorok, amelyek felgyorsítják a kémiai reakciókat. | A koenzimek olyan szerves molekulák, amelyek segítik az enzimeket a kémiai reakciók katalizálásában. |
| Molekuláris típus | |
| Minden enzim fehérje. | A koenzimek nem fehérjék. |
| Változás a reakciók miatt | |
| Az enzimek a kémiai reakció miatt nem változnak. | A koenzimek kémiailag megváltoznak a reakció eredményeként. |
| Sajátosság | |
| Az enzimek specifikusak. | A koenzimek nem specifikusak. |
| Méret | |
| Az enzimek nagyobb molekulák. | A koenzimek kisebb molekulák. |
| Példák | |
| Az amiláz, a proteináz és a kináz az enzimek példája. | A NAD, az ATP, az A koenzim és a FAD példák a koenzimekre. |
Összegzés - Enzim vs koenzim
Az enzimek katalizálják a kémiai reakciókat. A koenzimek az enzimek aktiválásával és funkcionális csoportok biztosításával segítik az enzimeket a reakció katalizálásában. Az enzimek aminosavakból álló fehérjék. A koenzimek nem fehérjék. Főleg vitaminokból származnak. Ez a különbség az enzimek és a koenzimek között.
