Különbség A Troponin és A Tropomiozin Között

2024 Szerző: Mildred Bawerman | [email protected]. Utoljára módosítva: 2023-12-16 08:39

Fő különbség - Troponin vs Tropomyosin

Fontos megérteni az izom összehúzódásának és ellazulásának mechanizmusát, mielőtt megtanulná a troponin és a tropomyosin közötti különbséget. Az izomrostok miofibrillumokból állnak. A miofibrillumok hosszú fehérjékből állnak, amelyeket szarkomereknek neveznek, amelyek a harántcsíkolt izomszövet alapvető építőelemei. A Sarcomere-nek két komponense van, amelyeket vékony és vastag szálaknak neveznek, amelyek aktinból, illetve miozin fehérjékből állnak. A miozin és az aktin vastag és vékony szálai egymás mellett helyezkednek el a szarkómában. E két fehérje kölcsönhatása az egyes szarkómákon belül a szarkóma megrövidülését eredményezi, ami viszont az izmok összehúzódását okozza. A szarkómás összehúzódás során a vastag szálakban lévő miozinfejek a vékony szálakban lévő aktinnal kötődnek, és a vékony szálakat középpont felé húzzák. A szarcomerek végeit közelebb húzzák egymáshoz, lerövidítve az izomrost hosszát. A szarkomer összehúzódásához kalciumionokra van szükség. Ha emelkedik a kalciumion-koncentráció, az izom összehúzódik, és ha alacsony, az izom ellazul. A troponin és a tropomiozin két fehérje, amelyek kalciumkötés útján szabályozzák a szarcomere összehúzódását. Ha kalciumionok vannak jelen, a kalcium megköti a troponint és eltávolítja a tropomiozint. Kiteszi a miozinkötő helyet az aktinban. Amikor az izom ellazul, a tropomyosin blokkolja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit. A legfontosabb különbség a troponin és a tropomyosin között az, hogy a troponin felszabadítja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit, míg a tropomyosin blokkolja a kötőhelyeket. A szarkomer összehúzódásához kalciumionokra van szükség. Ha emelkedik a kalciumion-koncentráció, az izom összehúzódik, és ha alacsony, az izom ellazul. A troponin és a tropomiozin két fehérje, amelyek kalciumkötés útján szabályozzák a szarcomere összehúzódását. Ha kalciumionok vannak jelen, a kalcium megköti a troponint és eltávolítja a tropomiozint. Kiteszi a miozinkötő helyet az aktinban. Amikor az izom ellazul, a tropomyosin blokkolja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit. A legfontosabb különbség a troponin és a tropomyosin között az, hogy a troponin felszabadítja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit, míg a tropomyosin blokkolja a kötőhelyeket. A szarkomer összehúzódásához kalciumionokra van szükség. Ha emelkedik a kalciumion-koncentráció, az izom összehúzódik, és ha alacsony, az izom ellazul. A troponin és a tropomiozin két fehérje, amelyek kalciumkötés útján szabályozzák a szarcomere összehúzódását. Ha kalciumionok vannak jelen, a kalcium megköti a troponint és eltávolítja a tropomiozint. Kiteszi a miozinkötő helyet az aktinban. Amikor az izom ellazul, a tropomyosin blokkolja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit. A legfontosabb különbség a troponin és a tropomyosin között az, hogy a troponin felszabadítja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit, míg a tropomyosin blokkolja a kötőhelyeket. A troponin és a tropomiozin két fehérje, amelyek kalciumkötés útján szabályozzák a szarcomere összehúzódását. Ha kalciumionok vannak jelen, a kalcium megköti a troponint és eltávolítja a tropomiozint. Kiteszi a miozinkötő helyet az aktinban. Amikor az izom ellazul, a tropomyosin blokkolja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit. A legfontosabb különbség a troponin és a tropomyosin között az, hogy a troponin felszabadítja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit, míg a tropomyosin blokkolja a kötőhelyeket. A troponin és a tropomiozin két fehérje, amelyek kalciumkötés útján szabályozzák a szarcomere összehúzódását. Ha kalciumionok vannak jelen, a kalcium megköti a troponint és eltávolítja a tropomiozint. Kiteszi a miozinkötő helyet az aktinban. Amikor az izom ellazul, a tropomyosin blokkolja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit. A legfontosabb különbség a troponin és a tropomyosin között az, hogy a troponin felszabadítja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit, míg a tropomyosin blokkolja a kötőhelyeket. A legfontosabb különbség a troponin és a tropomyosin között az, hogy a troponin felszabadítja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit, míg a tropomyosin blokkolja a kötőhelyeket. A legfontosabb különbség a troponin és a tropomyosin között az, hogy a troponin felszabadítja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit, míg a tropomyosin blokkolja a kötőhelyeket.

TARTALOM

1. Áttekintés és kulcsfontosságú különbség

2. Mi a

troponin 3. Mi az a tropomiozin

4. Hasonlóságok a troponin és a tropomiozin között

5. Egymás melletti összehasonlítás - Troponin vs Tropomyosin táblázatos formában

6. Összefoglalás

Mi a Troponin?

Amint azt a fentiekben kifejtettük, a troponin egy olyan fehérjetípus, amely kalciumkötéssel szabályozza a szarcomere összehúzódását. A troponin tehát aktinszálakhoz kapcsolódik.

A kalciumionok és az ATP jelenlétében a kalciumionok megkötik a troponinokat. Amikor a kalciumionok a troponinhoz kötődnek, az aktiválja az aktinszálakon a miozinkötő helyek expozícióját azáltal, hogy eltávolítja a tropomiozinokat az aktinszálakból. Ezért a miozinok (vastag szálak) aktinnal (vékony szálak) kötődnek, és vékony szálakat húznak a középpont felé. A sarcomere összehúzódását okozza és lerövidíti annak hosszát.

01. ábra: Troponin és tropomiozin

A troponin három szabályozó fehérje (troponin C, troponin I és troponin T) komplexeként létezik. A troponin felelős az izomösszehúzódásért.

Mi az a tropomiozin?

A tropomiozin egy másik típusú szabályozó fehérje, amely a miofibrillák vékony szálaihoz kapcsolódik. Amikor az izom nyugodt formában van, a tropomiozinok blokkolják a miozinkötő helyeket az aktinszálakon. A tropomiozinok úgy vannak elhelyezve az aktinszálakon, hogy megakadályozzák a miozinfejek kötését az aktinszálakon lévő kötőhelyekhez. Ha a miozin és az aktin közötti kapcsolatot megakadályozzák, az izom összehúzódása leáll. Ha azonban elegendő kalciumion és ATP van, a tropomiozin képes elgurítani a tropomiozint az aktinszálakból. Amikor a tropomiozinokat leválasztják az aktinszálakról, a miozinkötő helyek ki vannak téve, és megkönnyítik az aktin és a miozin közötti kölcsönhatást. A miozin kötődése az aktinhoz kereszthidaképződést és az izom összehúzódását okozza.

A tropomiozin egy kétláncú alfa spirális tekercses tekercsfehérje. A tropomiozinokat gyakran két csoportba sorolják; izom tropomiozin izoformák és nem izom tropomiozin izoformák.

Milyen hasonlóságok vannak a troponin és a tropomiozin között?

• A troponin és a tropomiozin az izomösszehúzódás szabályozó fehérjéi.
• A troponin és a tropomiozin az aktinszálakhoz kapcsolódik.
• Mindkettő jelen van a miofibrillusokban.

Mi a különbség a troponin és a tropomiozin között?

Különböző cikk a táblázat előtt

Troponin vs Tropomyosin
A troponin kiteszi a miozinkötő helyeket az aktin filamentumokban.	A tropomiozin lefedi az aktin azon aktív helyeit, amelyekhez a miozin kötődik.
Izommozgás
A troponin megkönnyíti az összehúzódást.	A tropomiozin megakadályozza az összehúzódást és ellazítja az izmot.

Összegzés - Troponin vs Tropomyosin

A troponin és a tropomiozin két szabályozó fehérje, amelyek a miofibrillusok aktinszálaihoz kapcsolódnak. Mindkettő részt vesz az izomsejtek összehúzódásának szabályozásában. A troponin a tropomiozin eltávolítását okozza az aktinszálakból és a miozinkötő helyek expozícióját az aktinszálakon. A tropomiozinok blokkolják a miozin kötőhelyeket az aktin filamentumokon. A troponin megkönnyíti a szarcomere összehúzódását, míg a tropomyosin az izmok ellazulását. Ez a különbség a troponin és a tropomyosin között.

A Troponin vs Tropomyosin PDF verziójának letöltése

A cikk PDF-verzióját letöltheti, és offline célokra használhatja, az idézőjegyzetek szerint. Kérjük, töltse le itt a PDF verziót. Különbség a troponin és a tropomiozin között.