Fő különbség - Troponin vs Tropomyosin
Fontos megérteni az izom összehúzódásának és ellazulásának mechanizmusát, mielőtt megtanulná a troponin és a tropomyosin közötti különbséget. Az izomrostok miofibrillumokból állnak. A miofibrillumok hosszú fehérjékből állnak, amelyeket szarkomereknek neveznek, amelyek a harántcsíkolt izomszövet alapvető építőelemei. A Sarcomere-nek két komponense van, amelyeket vékony és vastag szálaknak neveznek, amelyek aktinból, illetve miozin fehérjékből állnak. A miozin és az aktin vastag és vékony szálai egymás mellett helyezkednek el a szarkómában. E két fehérje kölcsönhatása az egyes szarkómákon belül a szarkóma megrövidülését eredményezi, ami viszont az izmok összehúzódását okozza. A szarkómás összehúzódás során a vastag szálakban lévő miozinfejek a vékony szálakban lévő aktinnal kötődnek, és a vékony szálakat középpont felé húzzák. A szarcomerek végeit közelebb húzzák egymáshoz, lerövidítve az izomrost hosszát. A szarkomer összehúzódásához kalciumionokra van szükség. Ha emelkedik a kalciumion-koncentráció, az izom összehúzódik, és ha alacsony, az izom ellazul. A troponin és a tropomiozin két fehérje, amelyek kalciumkötés útján szabályozzák a szarcomere összehúzódását. Ha kalciumionok vannak jelen, a kalcium megköti a troponint és eltávolítja a tropomiozint. Kiteszi a miozinkötő helyet az aktinban. Amikor az izom ellazul, a tropomyosin blokkolja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit. A legfontosabb különbség a troponin és a tropomyosin között az, hogy a troponin felszabadítja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit, míg a tropomyosin blokkolja a kötőhelyeket. A szarkomer összehúzódásához kalciumionokra van szükség. Ha emelkedik a kalciumion-koncentráció, az izom összehúzódik, és ha alacsony, az izom ellazul. A troponin és a tropomiozin két fehérje, amelyek kalciumkötés útján szabályozzák a szarcomere összehúzódását. Ha kalciumionok vannak jelen, a kalcium megköti a troponint és eltávolítja a tropomiozint. Kiteszi a miozinkötő helyet az aktinban. Amikor az izom ellazul, a tropomyosin blokkolja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit. A legfontosabb különbség a troponin és a tropomyosin között az, hogy a troponin felszabadítja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit, míg a tropomyosin blokkolja a kötőhelyeket. A szarkomer összehúzódásához kalciumionokra van szükség. Ha emelkedik a kalciumion-koncentráció, az izom összehúzódik, és ha alacsony, az izom ellazul. A troponin és a tropomiozin két fehérje, amelyek kalciumkötés útján szabályozzák a szarcomere összehúzódását. Ha kalciumionok vannak jelen, a kalcium megköti a troponint és eltávolítja a tropomiozint. Kiteszi a miozinkötő helyet az aktinban. Amikor az izom ellazul, a tropomyosin blokkolja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit. A legfontosabb különbség a troponin és a tropomyosin között az, hogy a troponin felszabadítja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit, míg a tropomyosin blokkolja a kötőhelyeket. A troponin és a tropomiozin két fehérje, amelyek kalciumkötés útján szabályozzák a szarcomere összehúzódását. Ha kalciumionok vannak jelen, a kalcium megköti a troponint és eltávolítja a tropomiozint. Kiteszi a miozinkötő helyet az aktinban. Amikor az izom ellazul, a tropomyosin blokkolja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit. A legfontosabb különbség a troponin és a tropomyosin között az, hogy a troponin felszabadítja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit, míg a tropomyosin blokkolja a kötőhelyeket. A troponin és a tropomiozin két fehérje, amelyek kalciumkötés útján szabályozzák a szarcomere összehúzódását. Ha kalciumionok vannak jelen, a kalcium megköti a troponint és eltávolítja a tropomiozint. Kiteszi a miozinkötő helyet az aktinban. Amikor az izom ellazul, a tropomyosin blokkolja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit. A legfontosabb különbség a troponin és a tropomyosin között az, hogy a troponin felszabadítja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit, míg a tropomyosin blokkolja a kötőhelyeket. A legfontosabb különbség a troponin és a tropomyosin között az, hogy a troponin felszabadítja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit, míg a tropomyosin blokkolja a kötőhelyeket. A legfontosabb különbség a troponin és a tropomyosin között az, hogy a troponin felszabadítja az aktin filamentumok miozinkötő helyeit, míg a tropomyosin blokkolja a kötőhelyeket.
TARTALOM
1. Áttekintés és kulcsfontosságú különbség
2. Mi a
troponin 3. Mi az a tropomiozin
4. Hasonlóságok a troponin és a tropomiozin között
5. Egymás melletti összehasonlítás - Troponin vs Tropomyosin táblázatos formában
6. Összefoglalás
Mi a Troponin?
Amint azt a fentiekben kifejtettük, a troponin egy olyan fehérjetípus, amely kalciumkötéssel szabályozza a szarcomere összehúzódását. A troponin tehát aktinszálakhoz kapcsolódik.
A kalciumionok és az ATP jelenlétében a kalciumionok megkötik a troponinokat. Amikor a kalciumionok a troponinhoz kötődnek, az aktiválja az aktinszálakon a miozinkötő helyek expozícióját azáltal, hogy eltávolítja a tropomiozinokat az aktinszálakból. Ezért a miozinok (vastag szálak) aktinnal (vékony szálak) kötődnek, és vékony szálakat húznak a középpont felé. A sarcomere összehúzódását okozza és lerövidíti annak hosszát.
01. ábra: Troponin és tropomiozin
A troponin három szabályozó fehérje (troponin C, troponin I és troponin T) komplexeként létezik. A troponin felelős az izomösszehúzódásért.
Mi az a tropomiozin?
A tropomiozin egy másik típusú szabályozó fehérje, amely a miofibrillák vékony szálaihoz kapcsolódik. Amikor az izom nyugodt formában van, a tropomiozinok blokkolják a miozinkötő helyeket az aktinszálakon. A tropomiozinok úgy vannak elhelyezve az aktinszálakon, hogy megakadályozzák a miozinfejek kötését az aktinszálakon lévő kötőhelyekhez. Ha a miozin és az aktin közötti kapcsolatot megakadályozzák, az izom összehúzódása leáll. Ha azonban elegendő kalciumion és ATP van, a tropomiozin képes elgurítani a tropomiozint az aktinszálakból. Amikor a tropomiozinokat leválasztják az aktinszálakról, a miozinkötő helyek ki vannak téve, és megkönnyítik az aktin és a miozin közötti kölcsönhatást. A miozin kötődése az aktinhoz kereszthidaképződést és az izom összehúzódását okozza.
A tropomiozin egy kétláncú alfa spirális tekercses tekercsfehérje. A tropomiozinokat gyakran két csoportba sorolják; izom tropomiozin izoformák és nem izom tropomiozin izoformák.
Milyen hasonlóságok vannak a troponin és a tropomiozin között?
- A troponin és a tropomiozin az izomösszehúzódás szabályozó fehérjéi.
- A troponin és a tropomiozin az aktinszálakhoz kapcsolódik.
- Mindkettő jelen van a miofibrillusokban.
Mi a különbség a troponin és a tropomiozin között?
Különböző cikk a táblázat előtt
Troponin vs Tropomyosin |
|
| A troponin kiteszi a miozinkötő helyeket az aktin filamentumokban. | A tropomiozin lefedi az aktin azon aktív helyeit, amelyekhez a miozin kötődik. |
| Izommozgás | |
| A troponin megkönnyíti az összehúzódást. | A tropomiozin megakadályozza az összehúzódást és ellazítja az izmot. |
Összegzés - Troponin vs Tropomyosin
A troponin és a tropomiozin két szabályozó fehérje, amelyek a miofibrillusok aktinszálaihoz kapcsolódnak. Mindkettő részt vesz az izomsejtek összehúzódásának szabályozásában. A troponin a tropomiozin eltávolítását okozza az aktinszálakból és a miozinkötő helyek expozícióját az aktinszálakon. A tropomiozinok blokkolják a miozin kötőhelyeket az aktin filamentumokon. A troponin megkönnyíti a szarcomere összehúzódását, míg a tropomyosin az izmok ellazulását. Ez a különbség a troponin és a tropomyosin között.
A Troponin vs Tropomyosin PDF verziójának letöltése
A cikk PDF-verzióját letöltheti, és offline célokra használhatja, az idézőjegyzetek szerint. Kérjük, töltse le itt a PDF verziót. Különbség a troponin és a tropomiozin között.
