Tartalomjegyzék:
- Fő különbség - tripszin vs kimotripszin
- Mi a tripszin?
- Mi a kimotripszin?
- Milyen hasonlóságok vannak a tripszin és a kimotripszin között?
- Mi a különbség a tripszin és a kimotripszin között?
- Összegzés - tripszin vs kimotripszin
Videó: Különbség A Tripszin és A Kimotripszin Között
2024 Szerző: Mildred Bawerman | [email protected]. Utoljára módosítva: 2023-12-16 08:39
Fő különbség - tripszin vs kimotripszin
A fehérje emésztés nagyon fontos folyamat az élő szervezetek teljes emésztési folyamatában. A komplex fehérjéket emésztik az aminosavak monomerjeibe, és a vékonybélen keresztül szívódnak fel. A fehérjék elengedhetetlenek, mivel fontos funkcionális és strukturális szerepet töltenek be egy szervezetben. A fehérje emésztése fehérje emésztő enzimeken keresztül zajlik, amelyek tartalmazzák a tripszint, kimotripszint, peptidázokat és proteázokat. A tripszin egy fehérjét emésztő enzim, amely hasítja a peptidkötést az olyan bázikus aminosavaknál, mint a lizin és az arginin. A kimotripszin egy fehérjét emésztő enzim, amely hasítja a peptidkötést aromás aminosavaknál, például fenilalaninnál, triptofánnál és tirozinnál. A tripszin és a kimotripszin közötti fő különbség az aminosav helyzete, amelyben hasít a fehérjében. A tripszin bázikus aminosav pozíciókban hasít, míg a kimotripszin aromás aminosav pozíciókban.
TARTALOM
1. Áttekintés és fő különbség
2. Mi a tripszin
3. Mi a kimotripszin
4. A tripszin és a kimotripszin közötti hasonlóság
5. Egymás melletti összehasonlítás - tripszin és kimotripszin táblázatos formában
6. Összefoglalás
Mi a tripszin?
A tripszin egy 23,3 kDa fehérje, amely a szerin proteázok családjába tartozik, és fő szubsztrátjai bázikus aminosavak. Ezen bázikus aminosavak közé tartozik az arginin és a lizin. A tripszint 1876-ban fedezte fel Kuhne. A tripszin gömb alakú fehérje, inaktív formájában létezik, amely tripszinogén-zimogén. A tripszin hatásmechanizmusa a szerin proteáz aktivitásán alapul.
A tripszin hasít a bázikus aminosavak C-terminális végén. Ez egy hidrolízis reakció, amelynek pH-értéke 8,0 a vékonybélben. A tripszinogén aktiválása a terminális hexapeptid eltávolításával történik, és ez az aktív formát termeli; tripszin. Az aktív tripszin két fő típusú; α - tripszin és β-tripszin. Hőstabilitásukban és szerkezetükben különböznek egymástól. A tripszin aktív helye hisztidint (H63), aszparaginsavat (D107) és szerint (S200) tartalmaz.
01. ábra: tripszin
A tripszin enzimatikus hatását a DFP, az aprotinin, az Ag +, a benzamidin és az EDTA gátolja. A tripszin alkalmazásai közé tartozik a szövetek disszociációja, tripszinizáció állati sejttenyészetben, triptikus térképezés, in vitro fehérje vizsgálatok, ujjlenyomatok és szöveti tenyésztési alkalmazások.
Mi a kimotripszin?
A kimotripszin molekulatömege 25,6 kDa, a szerin proteáz családjába tartozik, és ez egy endopeptidáz. A kimotripszin inaktív formájában létezik, amely kimotripszinogén. A kimotripszint az 1900-as években fedezték fel. A kimotripszin hidrolizálja az aromás aminosavak peptidkötéseit. Ezek az aromás szubsztrátok közé tartozik a tirozin, a fenilalanin és a triptofán. Ennek az enzimnek a szubsztrátjai főleg az L-izomerekben vannak, és könnyen hatnak az aminosavak amidjaira és észtereire. Az optimális pH, amelyben a kimotripszin hat, 7,8 - 8,0. A kimotripszinnek két fő formája létezik, mint például a kimotripszin A és a kimotripszin B, és ezek kissé eltérnek egymástól strukturális és proteolitikus tulajdonságaikban. A kimotripszin aktív helye katalitikus triádot tartalmaz, és hisztidinből (H57), aszparaginsavból (D102) és szerinből (S195) áll.
02. ábra: Kimotripszin
A kimotripszin aktivátorai a cetil-trimetil-ammónium-bromid, a dodecil-trimetil-ammónium-bromid, a hexadecil-trimetil-ammónium-bromid és a tetrabutil-ammónium-bromid. A kimotripszin inhibitorai a peptidil-aldehidek, a boronsavak és a kumarin-származékok. A kimotripszint kereskedelmi forgalomban alkalmazzák peptidszintézisben, peptidtérképezésben és peptidujjlenyomatvételben.
Milyen hasonlóságok vannak a tripszin és a kimotripszin között?
- Mindkét enzim szerin proteáz.
- Mindkét enzim hasítja a peptidkötéseket.
- Mindkét enzim a vékonybélben hat.
- Mindkét enzim inaktív formájában létezik, mint zimogén.
- Mindkét enzim egy katalitikus triádból áll, amely hisztidint, aszparaginsavat és szerint tartalmaz az aktív helyén.
- Mindkét enzimet eredetileg felfedezték és kivonták a szarvasmarhákból.
- Mindkét enzim előállítása jelenleg rekombináns DNS-technikákkal történik.
- Mindkét enzim az optimális bázikus pH-értékre hat.
- Mindkét enzimet in vitro használják a különböző iparágakban.
Mi a különbség a tripszin és a kimotripszin között?
Különböző cikk a táblázat előtt
Tripszin vs kimotripszin |
|
A tripszin egy fehérjét emésztő enzim, amely hasítja a peptidkötést az bázikus aminosavaknál, például a lizinnél és az argininnél. | A kimotripszin, amely szintén fehérjebontó enzim, hasítja a peptidkötést aromás aminosavaknál, például fenilalaninnál, triptofánnál és tirozinnál. |
Molekuláris tömeg | |
A tripszin molekulatömege 23,3 k Da. | A kimotripszin molekulatömege 25,6 k Da. |
Aljzatok | |
A komplex fehérjéket emésztik az aminosavak monomerjeibe, és a vékonybélen keresztül szívódnak fel. | Az aromás aminosav-szubsztrátok, például a tirozin, a triptofán és a fenilalanin a kimotripszinre hatnak. |
Az enzim Zymogen formája | |
A tripszinogén a tripszin inaktív formája. | A kimotripszinogén a kimotripszin inaktív formája. |
Aktivátorok | |
A lantanidok a tripszin aktivátorai. | A cetil-trimetil-ammónium-bromid, a dodecil-trimetil-ammónium-bromid, a hexadecil-trimetil-ammónium-bromid és a tetrabutil-ammónium-bromid a kimotripszin aktivátorai. |
Inhibitorok |
|
A DFP, az aprotinin, az Ag +, a benzamidin és az EDTA a tripszin inhibitora. | A peptidil-aldehidek, a boronsavak és a kumarin-származékok a kimotripszin inhibitorai. |
Összegzés - tripszin vs kimotripszin
A peptidázok vagy proteolitikus enzimek a peptidkötés hidrolízisével hasítják a fehérjéket. A tripszin a bázikus aminosavaknál hasítja a peptidkötést, míg a kimotripszin aromás aminosavmaradékoknál a peptidkötést. Mindkét enzim szerin-peptidáz, és a vékonybélben bázikus pH-környezetben hat. Jelenleg sok kutatás foglalkozik a tripszin és a kimotripszin előállításával rekombináns DNS-technológiával, különféle baktérium- és gombafajok felhasználásával, mivel ezek az enzimek magas ipari értékkel bírnak. Ez a különbség a tripszin és a kimotripszin között.
Töltse le a Trypsin vs Chymotrypsin PDF-verzióját
A cikk PDF-verzióját letöltheti, és offline célokra is használhatja, az idézési megjegyzés szerint. Kérjük, töltse le itt a PDF verziót. A tripszin és a kimotripszin közötti különbség
Ajánlott:
Különbség A Fázis Különbség és Az út Különbség Között
Fáziskülönbség vs útbeli különbség A fáziskülönbség és az útkülönbség az optika két nagyon fontos fogalma. Ezeket a jelenségeket a
Különbség Az Android Okostelefonok Között A Samsung Epic 4G és A HTC EVO 4G Között
Android okostelefonok A Samsung Epic 4G és a HTC EVO 4G között a Samsung Epic 4G és a HTC Evo 4G az első okostelefon, amely a 4G hálózaton fut. A küzdelemben
Különbség A Szemüveg Között Az Ingyenes 3D Telefon LG Optimus 3D és Az LG Revolution 4G Telefon Között
Szemüveges 3D telefon LG Optimus 3D vs LG Revolution 4G Phone First Szemüveges ingyenes 3D telefon LG Optimus 3D és LG Revolution 4G két csúcskategóriás telefon, sok
Különbség Az Android 4G Telefonok Között A Motorola Droid Bionic és A HTC Thunderbolt Között
Android 4G telefonok Motorola Droid Bionic vs HTC Thunderbolt A Motorola Droid Bionic és a HTC Thunderbolt az Android 4G telefonok közül kettő, amelyeket bemutattak
Különbség A Tripszin és A Pepszin Között
Fő különbség - A tripszin és a pepszin Az emésztőenzimek azok az enzimek, amelyek az elfogyasztott ételt apró molekulákra bontják, amelyeket testünk képes felszívni. T