Fő különbség - tripszin vs kimotripszin
A fehérje emésztés nagyon fontos folyamat az élő szervezetek teljes emésztési folyamatában. A komplex fehérjéket emésztik az aminosavak monomerjeibe, és a vékonybélen keresztül szívódnak fel. A fehérjék elengedhetetlenek, mivel fontos funkcionális és strukturális szerepet töltenek be egy szervezetben. A fehérje emésztése fehérje emésztő enzimeken keresztül zajlik, amelyek tartalmazzák a tripszint, kimotripszint, peptidázokat és proteázokat. A tripszin egy fehérjét emésztő enzim, amely hasítja a peptidkötést az olyan bázikus aminosavaknál, mint a lizin és az arginin. A kimotripszin egy fehérjét emésztő enzim, amely hasítja a peptidkötést aromás aminosavaknál, például fenilalaninnál, triptofánnál és tirozinnál. A tripszin és a kimotripszin közötti fő különbség az aminosav helyzete, amelyben hasít a fehérjében. A tripszin bázikus aminosav pozíciókban hasít, míg a kimotripszin aromás aminosav pozíciókban.
TARTALOM
1. Áttekintés és fő különbség
2. Mi a tripszin
3. Mi a kimotripszin
4. A tripszin és a kimotripszin közötti hasonlóság
5. Egymás melletti összehasonlítás - tripszin és kimotripszin táblázatos formában
6. Összefoglalás
Mi a tripszin?
A tripszin egy 23,3 kDa fehérje, amely a szerin proteázok családjába tartozik, és fő szubsztrátjai bázikus aminosavak. Ezen bázikus aminosavak közé tartozik az arginin és a lizin. A tripszint 1876-ban fedezte fel Kuhne. A tripszin gömb alakú fehérje, inaktív formájában létezik, amely tripszinogén-zimogén. A tripszin hatásmechanizmusa a szerin proteáz aktivitásán alapul.
A tripszin hasít a bázikus aminosavak C-terminális végén. Ez egy hidrolízis reakció, amelynek pH-értéke 8,0 a vékonybélben. A tripszinogén aktiválása a terminális hexapeptid eltávolításával történik, és ez az aktív formát termeli; tripszin. Az aktív tripszin két fő típusú; α - tripszin és β-tripszin. Hőstabilitásukban és szerkezetükben különböznek egymástól. A tripszin aktív helye hisztidint (H63), aszparaginsavat (D107) és szerint (S200) tartalmaz.
01. ábra: tripszin
A tripszin enzimatikus hatását a DFP, az aprotinin, az Ag +, a benzamidin és az EDTA gátolja. A tripszin alkalmazásai közé tartozik a szövetek disszociációja, tripszinizáció állati sejttenyészetben, triptikus térképezés, in vitro fehérje vizsgálatok, ujjlenyomatok és szöveti tenyésztési alkalmazások.
Mi a kimotripszin?
A kimotripszin molekulatömege 25,6 kDa, a szerin proteáz családjába tartozik, és ez egy endopeptidáz. A kimotripszin inaktív formájában létezik, amely kimotripszinogén. A kimotripszint az 1900-as években fedezték fel. A kimotripszin hidrolizálja az aromás aminosavak peptidkötéseit. Ezek az aromás szubsztrátok közé tartozik a tirozin, a fenilalanin és a triptofán. Ennek az enzimnek a szubsztrátjai főleg az L-izomerekben vannak, és könnyen hatnak az aminosavak amidjaira és észtereire. Az optimális pH, amelyben a kimotripszin hat, 7,8 - 8,0. A kimotripszinnek két fő formája létezik, mint például a kimotripszin A és a kimotripszin B, és ezek kissé eltérnek egymástól strukturális és proteolitikus tulajdonságaikban. A kimotripszin aktív helye katalitikus triádot tartalmaz, és hisztidinből (H57), aszparaginsavból (D102) és szerinből (S195) áll.
02. ábra: Kimotripszin
A kimotripszin aktivátorai a cetil-trimetil-ammónium-bromid, a dodecil-trimetil-ammónium-bromid, a hexadecil-trimetil-ammónium-bromid és a tetrabutil-ammónium-bromid. A kimotripszin inhibitorai a peptidil-aldehidek, a boronsavak és a kumarin-származékok. A kimotripszint kereskedelmi forgalomban alkalmazzák peptidszintézisben, peptidtérképezésben és peptidujjlenyomatvételben.
Milyen hasonlóságok vannak a tripszin és a kimotripszin között?
- Mindkét enzim szerin proteáz.
- Mindkét enzim hasítja a peptidkötéseket.
- Mindkét enzim a vékonybélben hat.
- Mindkét enzim inaktív formájában létezik, mint zimogén.
- Mindkét enzim egy katalitikus triádból áll, amely hisztidint, aszparaginsavat és szerint tartalmaz az aktív helyén.
- Mindkét enzimet eredetileg felfedezték és kivonták a szarvasmarhákból.
- Mindkét enzim előállítása jelenleg rekombináns DNS-technikákkal történik.
- Mindkét enzim az optimális bázikus pH-értékre hat.
- Mindkét enzimet in vitro használják a különböző iparágakban.
Mi a különbség a tripszin és a kimotripszin között?
Különböző cikk a táblázat előtt
Tripszin vs kimotripszin |
|
| A tripszin egy fehérjét emésztő enzim, amely hasítja a peptidkötést az bázikus aminosavaknál, például a lizinnél és az argininnél. | A kimotripszin, amely szintén fehérjebontó enzim, hasítja a peptidkötést aromás aminosavaknál, például fenilalaninnál, triptofánnál és tirozinnál. |
| Molekuláris tömeg | |
| A tripszin molekulatömege 23,3 k Da. | A kimotripszin molekulatömege 25,6 k Da. |
| Aljzatok | |
| A komplex fehérjéket emésztik az aminosavak monomerjeibe, és a vékonybélen keresztül szívódnak fel. | Az aromás aminosav-szubsztrátok, például a tirozin, a triptofán és a fenilalanin a kimotripszinre hatnak. |
| Az enzim Zymogen formája | |
| A tripszinogén a tripszin inaktív formája. | A kimotripszinogén a kimotripszin inaktív formája. |
| Aktivátorok | |
| A lantanidok a tripszin aktivátorai. | A cetil-trimetil-ammónium-bromid, a dodecil-trimetil-ammónium-bromid, a hexadecil-trimetil-ammónium-bromid és a tetrabutil-ammónium-bromid a kimotripszin aktivátorai. |
|
Inhibitorok |
|
| A DFP, az aprotinin, az Ag +, a benzamidin és az EDTA a tripszin inhibitora. | A peptidil-aldehidek, a boronsavak és a kumarin-származékok a kimotripszin inhibitorai. |
Összegzés - tripszin vs kimotripszin
A peptidázok vagy proteolitikus enzimek a peptidkötés hidrolízisével hasítják a fehérjéket. A tripszin a bázikus aminosavaknál hasítja a peptidkötést, míg a kimotripszin aromás aminosavmaradékoknál a peptidkötést. Mindkét enzim szerin-peptidáz, és a vékonybélben bázikus pH-környezetben hat. Jelenleg sok kutatás foglalkozik a tripszin és a kimotripszin előállításával rekombináns DNS-technológiával, különféle baktérium- és gombafajok felhasználásával, mivel ezek az enzimek magas ipari értékkel bírnak. Ez a különbség a tripszin és a kimotripszin között.
Töltse le a Trypsin vs Chymotrypsin PDF-verzióját
A cikk PDF-verzióját letöltheti, és offline célokra is használhatja, az idézési megjegyzés szerint. Kérjük, töltse le itt a PDF verziót. A tripszin és a kimotripszin közötti különbség
