Különbség Az Alpha Helix és A Beta Pleated Sheet Között

2024 Szerző: Mildred Bawerman | [email protected]. Utoljára módosítva: 2023-12-16 08:39

Főbb különbség - Alpha Helix vs Beta Pleated Sheet

Az alfa hélixek és a béta redős lapok a polipeptidlánc két leggyakrabban előforduló másodlagos szerkezete. Ez a két szerkezeti komponens az első fő lépés a polipeptidlánc hajtogatásának folyamatában. A legfontosabb különbség az Alpha Helix és a Beta Pleated Sheet között szerkezetükben van; két különböző alakjuk van egy adott munka elvégzéséhez.

Mi az Alpha Helix?

Az alfa-spirál egy aminosavmaradékok jobbkezes tekercse egy polipeptidláncon. Az aminosavmaradékok tartománya 4 és 40 közötti lehet. A felső tekercs C = O csoportjának oxigénje és az alsó tekercs NH csoportjának hidrogénje között kialakult hidrogénkötések segítenek a tekercs összetartásában. A fenti módon hidrogénkötés jön létre a lánc minden négy aminosavmaradékánként. Ez az egységes minta határozott tulajdonságokat ad, például a tekercs vastagságát, és meghatározza az egyes teljes fordulatok hosszát a spirál tengely mentén. Az alfa-spirál szerkezetének stabilitása több tényezőtől függ.

O atomok vörösben, N atomok kékben és a hidrogénkötések zöld pontozott vonalakként

Mi a béta hajtogatott lap?

A béta redőzött lapot, más néven béta lapot a fehérjék másodlagos szerkezetének második formájának tekintik. Béta szálakat tartalmaz, amelyeket oldalirányban legalább két vagy három gerinchidrogénkötés köt össze, és a képen látható módon sodrott, redős lapot képez. A béta szál a polipeptidlánc egy szakasza; hossza általában 3-10 aminosavval egyenlő, beleértve a gerincet egy kiterjesztett megerősítésben.

4-szálú antiparallel β lemezfragmentum a kataláz enzim kristályszerkezetéből.

a) a párhuzamos hidrogénkötéseket (pontozottan) mutatjuk be a peptid NH és CO csoportjai között a szomszédos szálakon. A nyilak a lánc irányát jelzik, az elektronsűrűség kontúrjai pedig a nem H atomokat körvonalazzák. O atomok piros gömbök, N atomok kékek, és H atomok az egyszerűség kedvéért el vannak hagyva; oldalláncok csak az első oldallánc C atomjáig láthatók (zöld)

b) A középső két β szál elülső nézete

Béta-hajtogatott lapokban a polipeptidláncok egymás mellett futnak. A „hullámlap” nevet a szerkezet hullámszerű megjelenése miatt kapja. Hidrogénkötések kötik össze őket. Ez a szerkezet lehetővé teszi több hidrogénkötés kialakulását a polipeptidlánc kinyújtásával.

Mi a különbség az Alpha Helix és a Beta Pleated Sheet között?

Az Alpha Helix és a Beta redőzött lap felépítése

Alpha Helix:

Ebben a struktúrában a polipeptid gerinc spirálszerkezetként szorosan meg van kötve egy képzeletbeli tengely körül. A peptidlánc helikoidális elrendezésének is nevezik.

Az alfa-spirálszerkezet kialakulása akkor következik be, amikor a polipeptidláncokat spirálgá csavarják. Ez lehetővé teszi a lánc összes aminosavának hidrogénkötések kialakítását (az oxigénmolekula és a hidrogénmolekula közötti kötést) egymással. A hidrogénkötések lehetővé teszik, hogy a spirál megtartsa a spirál alakját, és szoros tekercset ad. Ez a spirális forma miatt az alfa spirál nagyon erős.

A hidrogénkötéseket sárga pontok jelzik.

Béta hajtogatott lap:

Amikor a polipeptidlánc (ok) két vagy több fragmense átfedésben van egymással, hidrogénkötések sorát képezve egymással, a következő szerkezetek találhatók. Kétféle módon történhet; párhuzamos elrendezés és anti-párhuzamos elrendezés.

Példák a szerkezetre:

Alfa spirál: A körmök vagy a körmök példaként szolgálhatnak az alfa spirál szerkezetére.

Béta redőzött lap: A toll szerkezete hasonló a béta redőzött lap szerkezetéhez.

A szerkezet jellemzői:

Alfa-spirál: Az alfa-spirál szerkezetében 3,6 aminosav van a spirál fordulatánként. Az összes peptidkötés transz és sík, és a peptidkötések NH csoportjai ugyanabba az irányba mutatnak, amely megközelítőleg párhuzamos a spirál tengelyével. Az összes peptidkötés C = O csoportja ellentétes irányba mutat, és párhuzamos a hélix tengelyével. Minden peptidkötés C = O csoportja kapcsolódik a peptidkötés NH csoportjához, hidrogénkötést képezve. Az összes R-csoport kifelé mutat a spiráltól.

Béta hajtogatott lap: A béta hajtogatott lap minden peptidkötése sík és transzkonformációjú. A szomszédos láncok peptidkötéseinek C = O- és NH-csoportjai azonos síkban vannak, és egymás felé mutatnak, hidrogénkötést képezve közöttük. Bármelyik láncban az összes R-csoport alternatív módon előfordulhat a lap síkja felett és alatt.

Definíciók:

Másodlagos szerkezet: Összecsukódó fehérje alakja a gerinc amid- és karbonilcsoportjai közötti hidrogénkötés következtében.