Fő különbség - Kd vs Km
A Kd és a Km egyensúlyi állandók. A legfontosabb különbség Kd és Km között az, hogy Kd termodinamikai állandó, míg Km nem termodinamikai állandó.
Kd a disszociációs állandóra utal, míg Km a Michaelis-állandó. Mindkét állandó nagyon fontos az enzimatikus reakciók kvantitatív elemzésében.
TARTALOM
1. Áttekintés és a legfontosabb különbség
2. Mi a Kd
3. Mi a Km
4. Egymás mellett történő összehasonlítás - Kd vs Km táblázatos formában
5. Összegzés
Mi az a Kd?
A Kd disszociációs állandó. Egyensúlyi disszociációs állandó néven is ismert, mivel egyensúlyi rendszerekben alkalmazzák. A disszociációs állandó a reakciók egyensúlyi állandója, ahol egy nagy vegyület reverzibilisen átalakul kicsi komponensekké. Ennek az átalakulásnak a folyamatát disszociációnak is nevezik. Az ionos molekula mindig disszociál az ionjaiba. Ekkor a disszociációs állandó vagy Kd olyan mennyiség, amely kifejezi, hogy az oldatban lévő adott anyag milyen mértékben disszociál ionokká. Így ez egyenlő a megfelelő ionok koncentrációinak szorzatával, amelyet elosztunk a disszociálatlan molekula koncentrációjával.
AB ↔ A + B
A fenti általános reakcióban a disszociációs állandó, Kd az alábbiak szerint adható meg.
Kd = [A] [B] / [AB].
Sőt, ha van sztöchiometriai összefüggés, akkor be kell vonni a sztöchiometrikus együtthatókat az egyenletbe.
xAB ↔ aA + bB
A fenti reakció disszociációs állandójának (Kd) egyenlete a következő:
Kd = [A] a [B] b / [AB] x
Konkrétan, biokémiai alkalmazásokban a Kd segít meghatározni a kémiai reakció során enzim jelenlétében adott termékek mennyiségét. Egy enzimatikus reakció Kd-je kifejezi a ligandum-receptor affinitást. Más szavakkal kifejti, hogy a szubsztrát képes elhagyni egy enzim receptorát. Másrészt leírja, hogy a szubsztrát milyen erősen kötődik az enzimhez.
Mi az a Km?
Km a Michaelis-állandó. Kd-vel ellentétben a Km kinetikus állandó. Fő alkalmazási területe az enzimkinetika, vagyis a szubsztrát enzimhez való kötődési affinitásának meghatározása. Az állandót úgy fejezzük ki, hogy a szubsztrát koncentrációját egy enzim jelenlétében a reakció sebességéhez viszonyítjuk. Ennek megfelelően a Michaelis-állandó vagy Km a szubsztrát koncentrációja, amikor a reakció sebessége eléri a maximális sebesség felét.
1. ábra: A reakciósebesség és a szubsztrátkoncentráció közötti összefüggés egy enzimatikus reakcióban.
Az enzim (E) és a szubsztrát (S) közötti reakció során a termékek képződése a következő:
E + S ↔ ES komplex ↔ E + P
Ha a fenti reakció egyensúlyi állandói a következők, akkor ezekből az állandókból levezethető Km.
Km = K -1 + K +2 / K +1
Km meghatározása Michael koncepciója szerint
Michaelis kapcsolatot alakított ki a szubsztrát koncentrációja, [S] és a maximális reakciósebesség, Vmax felhasználásával. A szubsztrátkoncentráció és az enzimatikus reakció Km közötti összefüggés a következő:
v = Vmax [S] / Km + [S]
v bármikor sebesség, míg [S] a szubsztrát koncentrációja egy adott időpontban, és Vmax a reakció maximális sebessége. Km az enzim Michaelis-állandója a reakcióban. A Michaelis-állandó értéke az enzimtől függ. Következésképpen a Km kis értéke azt jelzi, hogy az enzim kis mennyiségű szubsztráttal telítődik. Ezután a Vmax-ot alacsony szubsztrátkoncentráció mellett kapjuk meg. Ezzel szemben a magas Km érték azt jelzi, hogy az enzim telítettségéhez nagy mennyiségű szubsztrátra van szükség.
Mi a különbség Kd és Km között?
Különböző cikk a táblázat előtt
Kd vs Km |
|
| Kd a disszociációs állandó. | Km a Michaelis-állandó. |
| Természet | |
| A Kd egy termodinamikai állandó. | Km egy kinetikus állandó. |
| Részletek | |
| A Kd a szubsztrát enzim iránti affinitását jelenti. | Km a szubsztrátkoncentráció és a reakciósebesség közötti kapcsolatot képviseli. |
Összegzés - Kd vs Km
A Kd és a Km egyensúlyi állandók, amelyek leírják az enzimatikus reakciók tulajdonságait. A legfontosabb különbség Kd és Km között az, hogy Kd termodinamikai állandó, míg Km nem termodinamikai állandó.
